Il risultato è stato ottenuto studiano la specie Dissostichus mawsoni, che vive in Antartide, grazie a una speciale tecnica spettroscopica a terahertz (01/09/10)
L'acqua del mare antartico – per effetto della salinità e della pressione in profondità – può raggiungere temperature inferiori allo 0 Celsius e anche pochi gradi sotto lo zero possono determinare il congelamento dei pesci. Ma allora perché molte specie ittiche riescono a sopravvivere nelle regioni più fredde del pianeta? Si sa che esistono specifiche glicoproteine “antigelo”, denominate AFP, ma il loro esatto meccanismo di azione è finora sfuggito ai biologi.
Una nuova ricerca, focalizzata sulla specie Dissostichus mawsoni, che vive in Antartide, sembra aver colmato la lacuna, grazie a una speciale tecnica spettroscopica a terahertz, con la quale è possibile cogliere il moto collettivo delle molecole d'acqua che – secondo l'immagine usata dagli autori dello studio per illustrarne risultati – sono in una perenne “danza”, nella quale stabiliscono temporaneamente nuovi legami tra loro. Tale danza diventa però molto più ordinata in presenza delle glicoproteine: “la disco-dance diventa un minuetto”, come hanno spiegato i ricercatori.
“Abbiamo potuto osservare come le proteine 'antigelo' abbiano un'influenza a lungo range sulle molecole di acqua presenti intorno: tale effetto, che sembra addirittura più pronunciato a basse temperature che a temperatura ambiente, previene la cristallizzazione del ghiaccio”, ha spiegato Konrad Meister, coautore dell'articolo di resoconto apparso sulla rivista Journal of the American Chemical Society (JACS).
In sostanza, è stata trovata evidenza sperimentale del fatto che l'attività di antigelo non viene raggiunta da un singolo legame tra la proteina e l'acqua, ma in virtù di una peturbazione a lunga distanza nel solvente acquoso.